指脊椎動(dòng)物胃液中的蛋白酶,是典型的肽鏈內(nèi)切酶,底物特異性廣,但對(duì)鄰接疏水性氨基酸殘基的肽鍵能相當(dāng)?shù)乃。等電點(diǎn)在pH=1附近。活性的最適pH約為2(以變性蛋白質(zhì)做底物時(shí)約為3.5)。在豬中除得到主要成分胃蛋白酶A(EC3.4.23.1)外也得到胃蛋白酶B和C。各種胃蛋白酶都是以無(wú)活性的前體物質(zhì)胃蛋白酶原(pepsinogen)A、B、C的形態(tài)分泌出來(lái),在胃液的酸性條件下自我催化而激活。胃蛋白酶原A的等電點(diǎn)為pH3.7,分子量約4萬(wàn)。氨基末端的殘基是亮氨酸。激活時(shí)從氨基末端切下幾個(gè)肽,剩下的部分,其分子量約33500,變成氨基末端具有異亮氨酸的胃蛋白酶A。這時(shí)被切下來(lái)的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶B和C也有和A很相似的性質(zhì)(底物特異性也比A稍狹窄),激活時(shí)的變化也相同的。B對(duì)明膠的分解作用較強(qiáng)。據(jù)推測(cè),它和曾被稱為明膠酶(gelatinase)是同一物質(zhì)。對(duì)胃蛋白酶的活性來(lái)說(shuō),認(rèn)為兩個(gè)天冬氨酸殘基起重要作用。